Liste der humanen CD-Antigene

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Mittlerweile sind weit über dreihundert verschiedene Clusters of Differentiation beschrieben worden; einige wichtige Vertreter sind im Folgenden aufgelistet:

Wichtige Vertreter der CDs
CD Synonyme Zelltyp Funktion des Proteins
CD1a Thymozyten, dendritische Zellen Antigenpräsentation
CD1b Thymozyten, dendritische Zellen Antigenpräsentation
CD1c Thymozyten, dendritische Zellen Antigenpräsentation
CD1d Thymozyten, dendritische Zellen Antigenpräsentation
CD1e Thymozyten, dendritische Zellen Antigenpräsentation
CD2 SRBC, T11 T-Zellen, NK-Zellen Adhäsion, T-Zell-Aktivierung
CD3 T3E, TCRE T-Zellen Signaltransduktion, T-Zell-Rezeptor (TCR)
CD4 T-Helferzellen Bindung von MHC-II
CD5 T1, Leu1 T-, B-Zell-Subpopulation Bindung von CD72
CD6 T12, Tp120 T-, B-Zellen T-Zell-Aktivierung
CD7 GP40, Leu-9, Tp40, TP41 Blut-Stammzellen, Subpopulation von T-Zellen Signaltransduktion
CD8 Leu2, MAL, p32 Cytotoxische T-Zellen (CTL) Bindung von MHC-I
CD9 5H9, BA2, BTCC-1, DRAP-27, GIG2, MIC3, MRP-1, p24, Tspan-29 Blut-Stammzellen Aktivierung von Thrombozyten
CD10 Atriopeptidase, CALLA (Common acute lymphocytic leukemia antigen), Enkephalinase, EPN, NEP, Neprilysin, Neutral endopeptidase Unreife und einige reife B-Zellen, lymphoide Vorläuferzellen, Granulozyten Degradation kleiner Peptide, u. a. des Amyloid-beta-Peptids, des Bradykinin, der Substanz P und natriuretischer Peptide, Inhibitor u. a. Sacubitril
CD11a alle Leukozyten Zelladhäsion über ICAM-1
CD11b viele Leukozyten Zelladhäsion, Vermittlung der Phagozytose
CD11c Phagozyten Aktivierung
CD12
CD13 Aminopeptidase N (APN), ANPEP, GP150[1] Monozyten, Granulozyten, Epithelzellen, Mesenchymale Stammzellen
CD14 Monozyten Bindung von Lipopolysacchariden
CD15 SSEA-1, LewisX Granulozyten, Hodgkin-Lymphom, Urkeimzellen Ligand für Selektine
CD16a Phagozyten Fcγ-Rezeptor IIIa: Bindung von Fc-Domänen von IgG, vermittelt Phagozytose
CD16b Phagozyten Fcγ-Rezeptor IIIb: Bindung von Fc-Domänen von IgG
CD17
CD18 Integrin β-2 Leukozyten Zelladhäsion, Leukodiapedese
CD19 alle B-Zellen B-Zell-Corezeptor, substanzielle Funktionen in B-Zell-Homöostase, -Aktivierung, -Differenzierung
CD20 B-Zellen B-Zell-Aktivierung
CD21 B-Zellen B-Zell-Corezeptor, bindet C3d und C3bi des Komplementsystems, B-Zell-Aktivierung; Rezeptor des Epstein-Barr-Virus
CD22 Monozyten, Granulozyten, B-Zellen Inhibition des BCR (B-Zell-Rezeptor) Signals durch CD22 (erkennt Mannose), wenn fremd-Antigen auf eigener Körperzelle sitzt. Verhindert dadurch Signalleitung. CD22-Knockout bewirkt Autoimmunerkrankungen
CD23 B-Zellen, aktivierte Makrophagen, Eosinophile, B-CLL Wachstum, Aktivierung und Differenzierung von B-Zellen, IgE-vermittelte Immunreaktionen (niedrig affiner IgE-Rezeptor)
CD24 exprimiert v. a. auf unreifen Zellen (Hämatopoetische Stammzellen, aber auch unreife Neurone, Keratinocyten u. a.)
CD25 Aktivierte Immunzellen, regulatorische T-Zellen Alpha-Kette des Interleukin-2-Rezeptors
CD26 Dipeptidyl-Peptidase IV (DPPIV)
CD27 Plasmazellen, Gedächtniszelle (Effektor-B-Zellen), T-Zellen (naive T-Zellen, Effektor-T-Zellen) Hypermutation & Klassenwechsel (in B-Zellen), Proliferation & Differenzierung (in T-Zellen)
CD28 T-Zellen Bindung von B7 auf "professionellen" Antigenpräsentierenden Zellen (aktivierte B-Zellen, Dendritische Zellen, Makrophagen), T-Zell-Koaktivierung
CD29 Integrin β-1 Zelladhäsion
CD30 Hodgkin-Lymphom, Anaplastic Large Cell Lymphoma (ALCL), einige maligne Melanome und NHL, aktivierte Lymphozyten Apoptose
CD31 Endothelzellen
CD32a Fcγ-Rezeptor IIa: Rezeptor für Fc-Domänen von IgG, vermittelt Phagozytose
CD32b Fcγ-Rezeptor IIb: Rezeptor für Fc-Domänen von IgG, vermittelt Phagozytose
CD33 Monozyten, myeloische Vorläuferzellen vermutlich Modulation inflammatorischer Immunantworten durch Abschwächung von Tyrosinkinasesignalwegen und somit Unterdrückung der Produktion entzündlicher Zytokine.
CD34 Hämatopoetische Stammzellen, Endothelzellen Glykosyliertes Typ-I Membranprotein, das nur auf wenigen Knochenmarkszellen exprimiert ist, den Hämatopoetischen Stammzellen. Die genaue Funktion ist, obwohl das Protein seit Ende der 1980er untersucht wird, bisher nicht geklärt. Es wird eine Rolle bei der Regulation der Zelladhäsion und Zellmigrationsaktivitäten vermutet.[2] Ligand für L-Selektin /CD62L, CD34-Anreicherung.
CD35 Monocyten
CD36 Monocyten
CD37 Monocyten
CD38 Monocyten
CD39 ENTPD Lymphocyten, dendritische Zellen, Makrophagen Ca2+ und Mg2+ abhängiges, membranständigs Enzym das ATP und ADP zu AMP umsetzt.[3]
CD40 B-Zellen, Makrophagen Aktivierung
CD41 ITGA2B, gpIIb Megakaryocyten, Thrombozyten CD41 ist ein Rezeptor für Fibrinogen, Vitronectin und Fibronectin. CD41 bildet mit CD61 (gpIIIa, ITGB3) einen Rezeptor, der auf den Blutplättchen exprimiert wird. Fehlen von CD41/CD61 auf Thrombocyten führt zu einer Störung der Blutgerinnung. Seit neustem ist bekannt, dass es auch auf hämatopoietischen Progenitorzellen exprimiert wird.[4][5]
CD42 Glycoprotein Ib, GPIb Thrombozyten Membranrezeptor für von Willebrand Faktor und Thrombin.[6] Bestandteil der Aktivierungskaskade von Thrombozyten.
CD43
CD44 Darmepithel (Jejunum)

Kryptbase aufwärts bis zu Krypt-Villus Grenze[7]

CD45 alle Leukozyten Tyrosinphosphatase, zwei unterschiedliche Isoformen mit unterschiedlich enger Assoziation zum T-Zell-Rezeptor (RA = gering, RO = stark)
CD46 alle (untersuchten) kernhaltigen körpereigenen Zellen Membrane Cofactor Protein (MCP), bindet Komplementfaktoren C3b und C4b und schützt die Zellen so vor der Lyse durch das Komplementsystem. Regulation der Entzündungsreaktion durch Veränderung der T-Zell Antwort. Signaltransduktion.

Dient als Rezeptor für sieben verschiedene Pathogene unter anderem B-Typ Adenoviren, Herpesvirus 6 (HHV6) und Streptococcus pyogenes.

CD47
CD48
CD49a
CD49b
CD49c
CD49d
CD49e
CD49f
CD50
CD51
CD52 Fremdkörperriesenzellen
CD53
CD54 ICAM-1 Endothelzellen, Immunzellen Glykoprotein, Interaktion mit Integrinen CD11a/CD18 und CD11b/CD18
CD55 viele Zellen Decay-accelerating factor (DAF), bindet Komplementfaktor C5 und schützt die Zellen so vor der Lyse durch das Komplementsystem
CD56 NCAM NK-Zellen Adhäsion
CD57
CD58
CD59 viele Zellen Hemmung des Membrane Attack Complex des Komplementsystems
CD60
CD61
CD62
CD63
CD64a Fcγ-Rezeptor Ia: Rezeptor für Fc-Domänen von IgG, vermittelt Phagozytose
CD64b Fcγ-Rezeptor Ib: Rezeptor für Fc-Domänen von IgG, vermittelt Phagozytose
CD64c Fcγ-Rezeptor Ic: Rezeptor für Fc-Domänen von IgG, vermittelt Phagozytose
CD65
CD66a
CD66b
CD66c
CD66d
CD66e
CD66f
CD67
CD68 Makrophagen Immunhistochemischer Nachweis
CD69 aktivierte T-Zellen Aktivierungsmarker
CD71 viele Zellen Transferrin-Rezeptor
CD72
CD73
CD74
CD75
CD80 professionelle Antigen-präsentierende Zellen entspricht B7.1, Costimulation von T-Zellen durch Bindung an CD28, stimuliert Expression von IL2R und damit T-Zell-Proliferation
CD82 epitheliale Zellen, Leukozyten Differenzierungsmarker, Tumorsuppressorgen, in gut differenzierten Karzinomen stärker exprimiert
CD83 dendritische Zellen, aktivierte T-Zellen, thymische Stromazellen Regulation der T-Zellantwort, Lymphyzytenentwicklung
CD84
CD85
CD86 professionelle Antigen-präsentierende Zellen entspricht B7.2, Costimulation von T-Zellen durch Bindung an CD28, stimuliert Expression von IL2R und damit T-Zell-Proliferation
CD87
CD88
CD89 Monozyten, Makrophagen, neutrophile und eosinophile Granulozyten Fcα-Rezeptor: bindet die Fc-Domäne von IgA
CD90
CD91
CD92
CD93
CD95 viele Zellen Apoptose (FAS, APO1)
CD97 Leukozyten, Lymphozyten, hämatopoietische Zellen, Schilddrüsenkarzinomzellen, Kolonkarzinomzellen, Plattenepithelkarzinome der Mundhöhle Adhäsion, Angiogenese (frgl.), Anti-Apoptose (frgl.), Marker für Dedifferenzierung in Karzinomen, interagiert mit CD55 (Ligand)
CD98
CD99
CD100
CD101
CD105 Endothel, Makrophagen regulatorische Komponente des TGFβ-Rezeptor
CD117 c-Kit, KIT u.A. T-Zellen, Mastzellen, Hämatopoetische Stammzellen Cytokinrezeptor für SCF
CD120a TNF-Rezeptor Typ1 (TNFR1)
CD120b TNF-Rezeptor Typ2 (TNFR2)
CD127 regulatorische T-Zellen α-Kette des Interleukin-7-Rezeptors (IL-7Rα)
CD132 common gamma chain Zytokinrezeptoruntereinheit (IL-2, IL-4, IL-7, IL-9, IL-15)
CD133 Hämapoetische Stammzellen und EPC
CD134 OX40 aktivierte T-Zellen gehört zur TNF-Rezeptorfamilie
CD148 Marginal Zone- (MZ-) B-Zellen Funktion ???
CD152 Aktivierte T-Zellen Rezeptor für B7, negativ-Regulator der T-Zell-Aktivation (CTLA-4)
CD154 Aktivierte Th-Zellen kostimulierender B-Zell-Aktivator (CD40-Ligand)
CD171 L1CAM, NCAM-L1 Nervenzellen, Schwannzellen, Tumorzellen neuronales Zelladhäsionsmolekül, Rolle in der Entwicklung des Nervensystems (Axonwachstum, neuronale Migration und Differenzierung), Interaktion mit Integrinen; auf besonders malignen und aggressiven Tumorzellen exprimiert (z. B. Endometrialkarzinom, Mammakarzinom)
CD235a Glycophorin A, GYPA Erythrozyten Membranprotein von Erythrozyten. Teil des MNS-Blutgruppensystems[8][9]
  • T. Mustafa, T. Klonisch, S. Hombach-Klonisch, A. Kehlen, C. Schmutzler, Josef Koehrle, O. Gimm, H. Dralle, C. Hoang-Vu: Expression of CD97 and CD55 in human medullary thyroid carcinomas. In: International Journal of Oncology. Band 24, Nummer 2, Februar 2004, S. 285–294, ISSN 1019-6439. PMID 14719104.
  • T. Mustafa, A. Eckert, T. Klonisch, A. Kehlen, P. Maurer, M. Klintschar, M. Erhuma, R. Zschoyan, O. Gimm, H. Dralle, J. Schubert, C. Hoang-Vu: Expression of the epidermal growth factor seven-transmembrane member CD97 correlates with grading and staging in human oral squamous cell carcinomas. In: Cancer Epidemiology, Biomarkers & Prevention. Band 14, Nummer 1, Januar 2005, S. 108–119, ISSN 1055-9965. PMID 15668483.
  • M. Erhuma, M. Köbel, T. Mustafa, J. Wulfänger, H. Dralle, C. Hoang-Vu, J. Langner, B. Seliger, A. Kehlen: Expression of neutral endopeptidase (NEP/CD10) on pancreatic tumor cell lines, pancreatitis and pancreatic tumor tissues. In: International journal of cancer. Journal international du cancer. Band 120, Nummer 11, Juni 2007, S. 2393–2400, ISSN 0020-7136. doi:10.1002/ijc.22252. PMID 17294442.
  • Z. Chen, T. Mustafa, B. Trojanowicz, M. Brauckhoff, O. Gimm, C. Schmutzler, J. Köhrle, H. J. Holzhausen, A. Kehlen, T. Klonisch, R. Finke, H. Dralle, C. Hoang-Vu: CD82, and CD63 in thyroid cancer. In: International journal of molecular medicine. Band 14, Nummer 4, Oktober 2004, S. 517–527, ISSN 1107-3756. PMID 15375577.

Einzelnachweise

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  1. "Entrez Gene: ANPEP alanyl (membrane) aminopeptidase (aminopeptidase N, aminopeptidase M, microsomal aminopeptidase, CD13, p150)"
  2. C. Lange, Z. Li, L. Fang, C. Baum, B. Fehse: CD34 modulates the trafficking behavior of hematopoietic cells in vivo. In: Stem Cells and Development. Band 16, Nummer 2, April 2007, S. 297–304, ISSN 1547-3287. doi:10.1089/scd.2006.0056. PMID 17521240.
  3. Simon C. Robson, Yan Wu, Xiaofeng Sun, Christoph Knosalla, Karen Dwyer, Keiichi Enjyoji: Ectonucleotidases of CD39 Family Modulate Vascular Inflammation and Thrombosis in Transplantation. In: Seminars in Thrombosis and Hemostasis 2005; 31(2): 217–233 doi:10.1055/s-2005-869527.
  4. http://www.vetmed.wsu.edu/tkp/search.aspx, Liste aller Cluster of Differentiation, Seite der Washington State University, aufgerufen am 10. Mai 2012
  5. http://www.ebioscience.com/mouse-cd41-antibody-purified-ebiomwreg30.htm, Herstellerseite von monoklonalen CD41 Antikörpern, aufgerufen am 11. Mai 2012
  6. Joseph R. SLUPSKY, Aura S. KAMIGUTI, Nicholas P. RHODES, John C. CAWLEY, Andrew R. E. SHAW and Mirko ZUZEL: The Platelet Antigens CD9, CD42 and Integrin αIIbβIIIa Can be Topographically Associated and Transduce Functionally Similar Signals. In: European Journal of Biochemistry Volume 244, Issue 1, pages 168–175, 1997, doi:10.1111/j.1432-1033.1997.00168.x.
  7. Adam D. Gracz, Megan K. Fuller, Fengchao Wang, Linheng Li, Matthias Stelzner, James C.Y. Dunn, Martin G. Martin, Scott T. Magness: Brief report: CD24 and CD44 mark human intestinal epithelial cell populations with characteristics of active and facultative stem cells. In: Stem Cells. Band 31, Nr. 9, 1. September 2013, ISSN 1066-5099, S. 2024–2030, doi:10.1002/stem.1391, PMID 23553902, PMC 3783577 (freier Volltext).
  8. Rosemary L. Sparrow, Geraldine Healey, Katherine A. Patton, Margaret F. Veal: Red blood cell age determines the impact of storage and leukocyte burden on cell adhesion molecules, glycophorin A and the release of annexin V In: Transfusion and Apheresis Science. Volume 34, Issue 1, February 2006, Pages 15–23 doi:10.1016/j.transci.2005.09.006
  9. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=2993