Wiskott-Aldrich-Syndrom-Faktor 2

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zweites Mitglied der Wiskott-Aldrich-Syndrom-Proteine
zweites Mitglied der Wiskott-Aldrich-Syndrom-Proteine
nach PDB 2A40
Andere Namen

Protein WAVE-2, Verprolin homology domain-containing protein 2

Vorhandene Strukturdaten: 2A40

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 498 Aminosäuren, 54.284 Da
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 10163 242687
Ensembl ENSG00000158195 ENSMUSG00000028868
UniProt Q9Y6W5 Q8BH43
Refseq (mRNA) NM_001201404 NM_153423
Refseq (Protein) NP_001188333 NP_700472
Genlocus Chr 1: 27.4 – 27.49 Mb Chr 4: 133.13 – 133.2 Mb
PubMed-Suche 10163 242687

Das zweite Mitglied der Wiskott-Aldrich-Syndrom-Proteine, auch WAVE2 genannt, ist ein regulatorisches Protein, das beim Menschen vom Gen WASF2 auf Chromosom 1 auf neun Exons codiert wird. Es wird ubiquitär exprimiert.[1][2]

Struktur und Funktion

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Das Protein enthält N-terminal wie alle WAVE-Proteine eine WHD (WAVE-Homologie-) Domäne, die wichtig für die Aktivierung ist. In Richtung C-Terminus finden sich eine basische Region und eine prolinreiche Domäne, an die SH3-haltige Signalproteine und Profilin binden können. Weiterhin die in allen WASP/WAVE-Proteinen vorhandene VCA-Domäne (Verprolin-Homologie-, Coflin-Homologie und acid=„sauer“), die entscheidend für die Regulation des Aktinzytoskeletts ist. Diese Domäne kann nämlich an den Arp 2/3-Komplex binden und diesen aktivieren; der Komplex wiederum fördert die Bildung von Aktinfilamenten über Nukleation. Damit hat WAVE2 Einfluss auf die Form und Beweglichkeit sowie Funktion der Zelle.[3][2]

Grundlegend ist die Bindung von Sra-1 (oder seine Isoform PIR121), Nap-1, Abi-1 oder 2, sowie HSPC300 an die WHD-Domäne von WAVE2. Dabei ist Sra-1 ein Rac-Effektor, der spezifisch die aktivierte GTPase Rac erkennt und bindet, was über die anderen genannten Proteine wahrscheinlich die Aktivierung von WAVE2 zur Folge hat.[3] WAVE2 fungiert also als eine Art Verbindungsstück zwischen Signalproteinen und dem Aktinzytoskelett.[1]

Daneben sind Interaktionen der Polyprolindomäne von WAVE mit SH3-haltigen Proteinen oder aber die Interaktion der SH3-Domäne der Abi-Proteinen mit prolinhaltigen Motiven anderer Proteine denkbar.[3]

Einzelnachweise

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  1. a b UniProt Q9Y6W5
  2. a b WASF
  3. a b c Aktindynamik und WASP/WAVE-Proteine (Memento vom 25. Juli 2010 im Internet Archive) (PDF). biospektrum.de. Abgerufen am 7. August 2016.