Damage-associated molecular Patterns

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Damage-associated molecular pattern (DAMP, englisch für „Schaden-assoziierte molekulare Muster“, auch englisch danger-associated molecular patterns, danger signals, alarmins) bezeichnen in der Biochemie und Immunologie molekulare Strukturen, die bei Zellschäden (Apoptose, Nekrose, Ferroptose, Pyroptose)[1][2][3][4] und Infektionen[5] auftreten und eine angeborene Immunantwort auslösen.

Im Gegensatz zu den PAMPs (Pathogen-assoziierte molekulare Muster) sind DAMPs zelleigene Molekülstrukturen, die von einer beschädigten Zelle freigesetzt werden und die angeborene Immunantwort im Schadensfall aktivieren.[6] Durch die Bindung des DAMPs an einen DAMP-Rezeptor entsteht eine Entzündungsreaktion[6][7] mit erhöhter Autophagie.[8] Aufgrund ihrer entzündungsverstärkenden Wirkung sind manche DAMPs an manchen Formen der Immunpathogenese beteiligt, beispielsweise unter Beteiligung von neutrophil extracellular Traps,[9] oder bei Autoimmunerkrankungen.[10]

Liste von DAMPs in Menschen[6]
Ursprung Zellkompartiment DAMPs Rezeptoren
Extrazelluläre Matrix Biglycan TLR2, TLR4, NLRP3
Decorin TLR2, TLR4
Versican TLR2, TLR6, CD14
LMW-Hyaluronan TLR2, TLR4, NLRP3
Heparansulfat TLR4
Fibronectin (EDA-Domäne) TLR4
Fibrinogen TLR4
Tenascin C TLR4
Intrazelluläre Kompartimente Zytosol Harnsäure NLRP3, P2X7
S100-Proteine TLR2, TLR4, RAGE
Hitzeschockproteine TLR2, TLR4, CD91
ATP P2X7, P2Y2
F-Aktin DNGR-1
Cyclophilin A CD147
TLR2, NLRP1, NLRP3, CD36, RAGE
Zellkern Histone TLR2, TLR4
HMGB1 TLR2, TLR4, RAGE
HMGN1 TLR4
IL-1α IL-1R
IL-33 ST2
SAP130 Mincle
DNA TLR9, AIM2
RNA TLR3, TLR7, TLR8, RIG-I, MDA5
Mitochondrien mtDNA TLR9
TFAM RAGE
Formylpeptide FPR1
mROS NLRP3
Endoplasmatisches Retikulum Calreticulin CD91
Granula Defensine TLR4
Cathelicidin (LL37) P2X7, FPR2
Eosinophil-derived neurotoxin TLR2
Granulysin TLR4
Plasmamembran Syndecane TLR4
Glypicane TLR4
Liste von DAMPs in Pflanzen[11]
Kategorie DAMP Molekular Struktur Ursprung oder Vorläufer Rezeptor oder Signalmolekül Pflanzen
Epidermis Cuticula Cutinmonomere C16 and C18 Hydroxy- und Epoxy-Fettsäuren Epidermis-Cuticula Unbekannt Arabidopsis thaliana, Solanum lycopersicum
Zellwand-Polysaccharid-Abbauprodukte OG Polymere von 10–15 α-1-4-verknüpfter GalA Zellwand-Pektin WAK1 (A. thaliana) A. thaliana, G. max, N. tabacum
Cellobioseoligomere Polymere von 2-7 β-1,4-verknüpfter Glucoses Zellwand-Zellulose Unbekannt A. thaliana
Xyloglucan-Oligosaccharide Polymere von β-1,4-verknüpfter Glucose mit Xylose, Galactose und Fructose als Seitenkette Zellwand-Hemicellulose Unbekannt A. thaliana, Vitis vinifera
Methanol Methanol Zellwand-Pektin Unbekannt A. thaliana, Nicotiana tabacum
Apoplastische Peptide und Proteine CAPE1 11-Aminosäuren-Peptide Apoplastisches PR1 Unbekannt A. thaliana, S. lycopersicum
GmSUBPEP 12-Aminosäuren-Peptid Apoplastische Subtilase Unbekannt Glycine max
GRIp 11-Aminosäuren-Peptid Zytosolisches GRI PRK5 A. thaliana
Systemin 18-Aminosäuren-Peptid (S. lycopersicum) Zytosolisches Prosystemin SYR1/2 (S. lycopersicum) Manche Nachtschattenarten
HypSys 15-, 18- oder 20-Aminosäuren-Peptide Apoplastisches oder zytosolisches preproHypSys Unbekannt Some Solanaceae species
Peps 23~36-Aminosäuren-Peptide (A. thaliana) Zytosolische und vakuoläre PROPEPs PEPR1/2 (A. thaliana) A. thaliana, Zea mays, S. lycopersicum, Oryza sativa
PIP1/2 11-Aminosäuren-Peptide Apoplastisches preproPIP1/2 RLK7 A. thaliana
GmPep914/890 8-aa peptide Apoplastisches oder zytosolisches GmproPep914/890 Unbekannt G. max
Zip1 17-Aminosäuren-Peptid Apoplastisches PROZIP1 Unbekannt Z. mays
IDL6p 11-Aminosäuren-Peptid Apoplastische oder zytosolische IDL6-Vorläufer HEA/HSL2 A. thaliana
RALFs ~50-Aminsäuren Cystein-reiche Peptide Apoplastische oder zytosolische RALF-Vorläufer FER (A. thaliana) A. thaliana, N. tabacum, S. lycopersicum
PSKs 5-Aminosäuren-Peptid Apoplastische oder zytosolische PSK-Vorläufer PSKR1/2 (A. thaliana) A. thaliana, S. lycopersicum
HMGB3 HMGB3 protein HMGB3 Unbekannt A. thaliana
Inceptin 11-Aminosäuren-Peptid Chloroplastic ATP synthase γ-subunit Unbekannt Vigna unguiculata
Extrazelluläre Nukleotide eATP ATP Zytosolisches ATP DORN1/P2K1 (A. thaliana) A. thaliana, N. tabacum
eNAD(P) NAD(P) Zytosolisches NAD(P) LecRK-I.8 A. thaliana
eDNA DNA-Fragmente < 700 bp DNA Unbekannt Phaseolus vulgaris, P. lunatus, Pisum sativum, Z. mays
Extrazelluläre Zucker Extrazelluläre Zucker Saccharose, Glucose, Fructose, Maltose Zytosolische Zucker RGS1 (A. thaliana) A. thaliana, N. tabacum, Solanum tuberosum
Extrazelluläre Aminosäuren und Glutathione Proteinogene Aminosäuren Glutaminsäure, Cystein, Histidin, Asparaginsäure Zytosolische Aminosäuren GLR3.3/3.6 or others (A. thaliana) A. thaliana, S. lycopersicum, Oryza sativa
Glutathion Glutathion Zytosolisches Glutathione GLR3.3/3.6 (A. thaliana) A. thaliana

Einzelnachweise

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  1. B. Relja, W. G. Land: Damage-associated molecular patterns in trauma. In: European journal of trauma and emergency surgery: official publication of the European Trauma Society. Band 46, Nummer 4, August 2020, S. 751–775; doi:10.1007/s00068-019-01235-w, PMID 31612270, PMC 7427761 (freier Volltext).
  2. A. Mázló, V. Jenei, S. Burai, T. Molnár, A. Bácsi, G. Koncz: Types of necroinflammation, the effect of cell death modalities on sterile inflammation. In: Cell death & disease. Band 13, Nummer 5, Mai 2022, S. 423, doi:10.1038/s41419-022-04883-w, PMID 35501340, PMC 9061831 (freier Volltext).
  3. Z. Song, J. Zou, M. Wang, Z. Chen, Q. Wang: A Comparative Review of Pyroptosis in Mammals and Fish. In: Journal of inflammation research, Band 15, 2022, S. 2323–2331; doi:10.2147/JIR.S361266, PMID 35431566, PMC 9012342 (freier Volltext).
  4. W. Xu, Y. Huang: Regulation of Inflammatory Cell Death by Phosphorylation. In: Frontiers in immunology. Band 13, 2022, S. 851169, doi:10.3389/fimmu.2022.851169, PMID 35300338, PMC 8921259 (freier Volltext).
  5. N. L. Denning, M. Aziz, S. D. Gurien, P. Wang: DAMPs and NETs in Sepsis. In: Frontiers in immunology. Band 10, 2019, S. 2536, doi:10.3389/fimmu.2019.02536, PMID 31736963, PMC 6831555 (freier Volltext).
  6. a b c J. S. Roh, D. H. Sohn: Damage-Associated Molecular Patterns in Inflammatory Diseases. In: Immune network. Band 18, Nummer 4, August 2018, S. e27, doi:10.4110/in.2018.18.e27, PMID 30181915, PMC 6117512 (freier Volltext).
  7. R. Leinardi, C. Longo Sanchez-Calero, F. Huaux: Think Beyond Particle Cytotoxicity: When Self-Cellular Components Released After Immunogenic Cell Death Explain Chronic Disease Development. In: Frontiers in toxicology. Band 4, 2022, S. 887228, doi:10.3389/ftox.2022.887228, PMID 35846433, PMC 9284505 (freier Volltext).
  8. D. Tang, R. Kang, C. B. Coyne, H. J. Zeh, M. T. Lotze: PAMPs and DAMPs: signal 0s that spur autophagy and immunity. In: Immunological reviews. Band 249, Nummer 1, September 2012, S. 158–175, doi:10.1111/j.1600-065X.2012.01146.x, PMID 22889221, PMC 3662247 (freier Volltext) (Review).
  9. H. Block, J. Rossaint, A. Zarbock: The Fatal Circle of NETs and NET-Associated DAMPs Contributing to Organ Dysfunction. In: Cells. Band 11, Nummer 12, 06 2022, S. , doi:10.3390/cells11121919, PMID 35741047, PMC 9222025 (freier Volltext).
  10. M. G. Danieli, E. Antonelli, M. A. Piga, I. Claudi, D. Palmeri, A. Tonacci, A. Allegra, S. Gangemi: Alarmins in autoimmune diseases. In: Autoimmunity Reviews. [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] Juli 2022, doi:10.1016/j.autrev.2022.103142, PMID 35853572.
  11. H. W. Choi, D. F. Klessig: DAMPs, MAMPs, and NAMPs in plant innate immunity. In: BMC plant biology. Band 16, Nummer 1, 10 2016, S. 232, doi:10.1186/s12870-016-0921-2, PMID 27782807, PMC 5080799 (freier Volltext) (Review).